1.  Ну­ле­вая ги­по­те­за  — тем­пе­ра­ту­ра де­на­ту­ра­ции ли­зо­ци­ма не за­ви­сит от ко­ли­че­ства S–S свя­зей (ами­но­кис­лот­но­го со­ста­ва белка).

2.  Белки с раз­лич­ным со­ста­вом ами­но­кис­лот имеют раз­лич­ную тем­пе­ра­ту­ру де­на­ту­ра­ции (раз­ные струк­ту­ры).

3.  Раз­ные ме­то­ды оцен­ки тем­пе­ра­ту­ры де­на­ту­ра­ции дают раз­ные ре­зуль­та­ты.

ИЛИ

3.  Раз­ные при­бо­ры имеют раз­ную точ­ность из­ме­ре­ния (по­греш­ность из­ме­ре­ния).

4.  За­ви­си­мость между ко­ли­че­ством S–S свя­зей и тем­пе­ра­ту­рой де­на­ту­ра­ции не удаст­ся уста­но­вить в явном виде.

1.  Ди­суль­фид­ные связи участ­ву­ют в фор­ми­ро­ва­нии тре­тич­ной струк­ту­ры белка.

2.  Чем боль­ше ди­суль­фид­ных свя­зей, тем более устой­чив белок к на­гре­ва­нию (де­на­ту­ра­ции).

3.  За­щит­ная (фер­мен­та­тив­ная; раз­ру­ша­ет кле­точ­ную стен­ку бак­те­рий).

4.  За­щит­ную функ­цию вы­пол­ня­ют ан­ти­те­ла (им­му­но­гло­бу­ли­ны, ин­тер­фе­ро­ны, фиб­ри­но­ген, про­тром­бин, белки свер­ты­ва­ния крови).

ИЛИ При­ме­ры фер­мен­тов  — пи­ще­ва­ри­тель­ные (пеп­син, ами­ла­за, трип­син). До­пус­ка­ют­ся при­ме­ры любых фер­мен­тов че­ло­ве­ка и жи­вот­ных.