Экспериментатор, используя методы генной инженерии, сконструировал несколько вариантов лизоцима, заменив некоторые аминокислоты в этом белке на серосодержащие. В результате количество дисульфидных (S–S) связей в белке увеличилось. Затем он исследовал некоторые характеристики полученных вариантов лизоцима (A–F). Результаты эксперимента представлены в таблице.
| Вариант лизоцима | Количество дополнительных S-S связей | Температура денатурации, °C |
|---|---|---|
| А | 1 | 46,7 |
| B | 1 | 48,3 |
| C | 1 | 52,9 |
| D | 2 | 57,6 |
| E | 2 | 58,9 |
| F | 3 | 65,5 |
Как можно объяснить полученные в эксперименте результаты, исходя из знаний о структуре полипептидов? Какова функция лизоцима в организмах животных и человека? Какие еще белки имеют ту же биологическую функцию?
1. Дисульфидные связи участвуют в формировании третичной структуры белка.
2. Чем больше дисульфидных связей, тем более устойчив белок к нагреванию (денатурации).
3. Защитная (ферментативная; разрушает клеточную стенку бактерий).
4. Защитную функцию выполняют антитела (иммуноглобулины, интерфероны, фибриноген, протромбин, белки свертывания крови).
ИЛИ Примеры ферментов — пищеварительные (пепсин, амилаза, трипсин). Допускаются примеры любых ферментов человека и животных.

